细胞色素c突变体F82H的表面增强拉曼和电化学研究(英文)

电化学（中英文） ›› 2001, Vol. 7 ›› Issue (1): 37-40.

细胞色素c突变体F82H的表面增强拉曼和电化学研究(英文)

郑军伟,顾仁敖,陆天虹,George Chumanov,Therese Cotton

苏州大学化学系!江苏苏州215006,苏州大学化学系!江苏苏州215006,中国科学院长春应用化学研究所!吉林长春130022,Dept.of Chem.!Iowa State Univ.,Ames,IA50011,USA,Dept.of Chem.!Iowa State Univ.,Ames,IA50011,USA

收稿日期:2001-02-28 修回日期:2001-02-28 出版日期:2001-02-28 发布日期:2001-02-28

Serrs and Electrochemical Study of Yeast Iso-1-Cytochrome c Mutant F82H

ZHENG Jun wei 1* , GU Re? nao 1, LU Tian hong 2, George Chumanov 3, Therese M. Cotton 3

(1. Dept. of Chem., Suzhou Univ., Suzhou 215006, China; 2. Inst. of Changchun Applied Chem.,Chinese Academy of Sci.,Changchun 130022, China; 3. Dept. o

Received:2001-02-28 Revised:2001-02-28 Published:2001-02-28 Online:2001-02-28

摘要/Abstract

摘要： 应用表面增强拉曼光谱和循环伏安法研究了细胞色素c及其突变体F82H的氧化还原性质 .结果表明苯丙氨酸对组氨酸的取代使得蛋白质结构更为稳定 .相对于原体蛋白质 ,突变体的氧化还原电位向负电位方向移动 ,这被归因于由氧化还原过程中伴随有配体转换反应影响所致 .

关键词: 细胞色素c, 突变体, 表面增强拉曼

Abstract: The redox properties of iso?1?yeast cytochrome c and its mutant F82H were studied by surface?enhanced Raman spectroscopy and cyclic voltammetry. The results showed that the replacement of phenylalanine?82 with histidine led to a more stable global structure of the protein. A negative shift in the redox potential of the mutant relative to that of wild type protein is ascribed to a ligand switching reaction during the redox processes.

中图分类号:

O657.3
O646

郑军伟, 顾仁敖, 陆天虹, George Chumanov, Therese Cotton. 细胞色素c突变体F82H的表面增强拉曼和电化学研究(英文)[J]. 电化学（中英文）, 2001, 7(1): 37-40.

ZHENG Jun wei , GU Re nao , LU Tian hong , George Chumanov , Therese M. Cotton . Serrs and Electrochemical Study of Yeast Iso-1-Cytochrome c Mutant F82H[J]. Journal of Electrochemistry, 2001, 7(1): 37-40.

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